Dissertation

Diese Arbeit entstand im Zeitraum zwischen September 1996 und Dezember 1999 im Arbeitskreis Analytische Chemie von Herrn Prof. Dr. Michael Przybylski an der Universität Konstanz, Fakultät für Chemie unter direkter Betreuung von Herrn  Privatdozent Dr.Michael O. Glocker mit folgendem Thema:

Entwicklung von proteinchemischen und massenspektrometrischen Methoden zur Charakterisierung von Disulfidbrückenstrukturen in Proteinen und Proteinfaltungsintermediaten

Untersuchungen zur oxidativen Rückfaltung und reduktiven und/oder denaturierenden Entfaltung von disulfidbrückenhaltigen Proteinen.

Stabilisierung der Proteinfaltungsintermediate durch cysteinthiolselektive Modifizierungsreaktionen.

Arsonige Säuren (Melarsenoxid) als biscysteinylthiolselektives Modifizierungsreagenz - Entwicklung und Anwendung der Methode.

Anwendung von Massenspektrometrischen Methoden zur Charakterisierung von in vitro Faltungsintermediaten des Makrophagen-Kolonie Stimulationsfaktors (rhM-CSF).

Charakterisierung der Disulfidstruktur nativer Amylase MalS aus E. Coli und von in vivo Faltungsintermediaten.

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 Letzte Änderungen: 06. April 2003 durch Peter Happersberger